Die primêre struktuur van die proteïen

Proteïenstruktuur kan voorgestel word deur een van die vier opsies. Elke opsie het sy eie eienaardighede. Dus, daar bestaan 'n kwaternêre, drieledige, sekondêre en primêre struktuur van die proteïen.

Die laaste vlak in hierdie lys verteenwoordig 'n lineêre polipeptiedketting van aminosure. Aminosure saamgevoeg deur peptiedbindings. Die primêre struktuur van 'n proteïen is die eenvoudigste vlak van organisasie van die molekules. Deur kovalente peptiedbindings tussen die alfa-aminogroep van een aminosuur en die alfa-karboksielgroep van 'n ander molekuul bied 'n hoë stabiliteit.

In die vorming van peptiedbindings in die selle geaktiveer eerste karboksielgroep. Sodra daar 'n verbinding met die aminogroep. Ongeveer dieselfde laboratorium uitgevoer polipeptied sintese.

Peptiedbinding, wat is 'n herhaling eenheid van die polipeptiedketting het 'n aantal funksies. Onder die invloed van hierdie eienskappe nie net vorm die primêre struktuur van die proteïen. Hulle raak beide die hoër organisatoriese vlakke van die polipeptiedketting. Een van die belangrikste onderskeidende kenmerke geïsoleer coplanarity (vermoë van al die atome wat ingesluit is in die peptied groep in dieselfde vlak) met betrekking tot substituente trans-N-C skakeling, die eiendom bestaan in 2 resonansie vorms. Die spesiale eienskappe van die peptiedbinding sluit ook die vermoë om waterstofbindings vorm. Waarin elke peptied van die groep kan gevorm word deur twee waterstofbindings met ander groepe (insluitend peptied). Daar is egter uitsonderings. Dit sluit in peptied groepe met die aminogroepe van hydroxyproline of prolien. Hulle kan net een vorm waterstofbinding. Dit raak die vorming van proteïen sekondêre struktuur. Dus, die gedeelte waar is hydroxyproline of prolien, die peptied ketting is gebuig as gevolg van die feit dat daar 'n tweede waterstofbinding dat dit sou hou (soos gewoonlik).

Naam van peptiede gevorm uit die name van aminosure wat hulle maak. Dipeptied gee twee aminosuur tripeptied - drie, tetrapeptied - vier, en so aan. Elke polipeptiedketting (of peptied) van enige lengte is teenwoordig N-terminale aminosuur, wat 'n gratis aminogroep en die C-terminale aminosuur, waarin daar is 'n gratis karboksielgroep bevat.

Eienskappe van proteïene.

In die studie van hierdie verbindings, wetenskaplikes wat belangstel in 'n paar kwessies. Die navorsers in die eerste plek gesoek om uit te vind die grootte, bepaal die vorm en gewig van proteïenmolekules. Dit sal opgemerk word dat dit was nogal 'n uitdaging. Die probleem is dat die bepaling van relatiewe molekulêre gewig te verhoog die kokende temperatuur van die proteïen oplossing (soos in ander stowwe) is onmoontlik, as gevolg van die feit dat die proteïen oplossings nie kook nie. 'N Definisie van die aanwyser in ooreenstemming met die verlaging van die bevriesing temperatuur is verkeerd. Daarbenewens het die proteïene in die suiwerste vorm ooit gevind. Maar met die hulp van die ontwikkelde metodes, is daar gevind dat die molekulêre gewig wissel 14-45 duisend meer.

Een belangrike eienskap van die verbindings is die fraksionele sout uit. Hierdie proses is die isolasie van proteïene van oplossing na die toevoeging van sout oplossings met verskillende konsentrasies.

Nog 'n belangrike kenmerk is die denaturasie. Hierdie proses vind plaas in die neerslag van proteïene met swaar metale. Denaturasie is die verlies van natuurlike eienskappe. Hierdie proses behels die omskakeling van verskillende molekules, bykomend tot die oortreding van die polipeptiedketting. Met ander woorde, die primêre struktuur van proteïene bly onveranderd tydens denaturasie.