Die vlakke van strukturele organisasie van die proteïenmolekules of proteïenstruktuur

Die struktuur van die proteïenmolekule wat bestudeer word vir meer as 200 jaar. Sy is bekend vir baie proteïene. Sommige van hulle is gesintetiseer (bv insulien, RNase). Die basiese strukturele en funksionele eenheid van proteïenmolekules van aminosure. Verder die karboksielgroep en aminogroepe en proteïene bevat ander funksionele groepe wat hul eiendomme te bepaal. Sulke groepe sluit geplaas in die laterale vertakkings proteïenmolekule: carboksie groep van aspartiensuur of glutamiensuur, aminogroep van lisien of hidroksielisien, guanidine groep van arginien, die imidasool groep van histidien, die hidroksielgroep van serien en threonine, 'n fenol groep van tyrosine, die Sulfhidriel groep van sisteïen, disulfide groep van sistien, tio-eter groep van metionien, fenielalanien benzelnoe kern, alifatiese kettings van ander aminosure.

Daar is vier vlakke van strukturele organisasie van die proteïenmolekules.

Die primêre struktuur van die proteïen. Aminosure in die proteïen molekule word verbind deur peptiedbindings, dus die vorming van die primêre struktuur. Dit hang af van die kwalitatiewe samestelling van die aminosure, hul nommer en die volgorde tussen die verbindings. Die primêre struktuur van die proteïen meestal bepaal deur Sanger. Die toets proteïen is behandel met 'n oplossing ditroftorbenzola (DNP), en sodoende die vorming van dinitrophenyl-proteïen (proteïen-DNP). Daarna DNP-gehidroliseer proteïen gevorm oorskot proteïenmolekule en DNP-aminosuur. DNP-aminosuur verhaal van hierdie mengsel en meetbare hidrolise. Die produkte van hidrolise word aminosuur en dinitrobenzeen. Die res van die proteïenmolekule reageer met die nuwe gedeeltes van DNP solank die hele molekule nie af te breek in aminosure. Gebaseer op die kwantitatiewe studie van aminosure waaruit die primêre struktuur van die individuele kring proteïen. Bekend primêre struktuur van proteïene insulien, mioglobien, hemoglobien, glukagon en vele ander).

Deur die metode van Edman proteïen is behandel met feniel isothiocyanate. Soms met behulp van proteolitiese ensieme - tripsien, pepsien, chimotripsien, peptidase, ens

Die sekondêre struktuur van die proteïen. Amerikaanse wetenskaplikes, die gebruik van X-straal-analise, het bevind dat die proteïen polipeptiedkettings dikwels bestaan in die vorm van alfa-helikse en soms beta strukture.

Alpha-heliks is in vergelyking met 'n wenteltrap, wat die funksie van die grade van aminosuurresidue uit te voer. In molekules fibrillêre proteïene is (sy fibroïen) polipeptiedketting byna heeltemal uitgestrek (beta-struktuur) en gereël in die vorm van sfere, gestabiliseer deur waterstofbindings.

Alpha-heliks kan spontaan gevorm word in die sintetiese polipeptiede (dederon, nylon), wat het 'n molekulêre gewig van 10-20 duisend. Ja. Op sekere gedeeltes van die molekule proteïene (insulien, hemoglobien, RNAse) breek die alfa heliese opset van die peptied ketting, en word gevorm heliese struktuur van 'n ander soort.

Die tersiêre struktuur van die proteïen. Spiraal gedeeltes van die polipeptiedketting van die proteïenmolekule is in verskillende verhoudings wat tersiêre (drie-dimensionele) struktuur, vorm en vorm van die volume van die proteïenmolekule bepaal. Daar word geglo dat die tersiêre struktuur van die outomatiese en tree op as gevolg van 'n interaksie met aminosuurresidue van die oplosmiddel molekules. So hidrofobiese radikale "getrek" in die proteïenmolekule, die vorming van hul droë sone en hidrofiliese groepe gerig op die oplosmiddel, wat lei tot die vorming van energiek gunstige bevestigings molekule. Hierdie proses gaan gepaard met die vorming van intramolekulêre effekte. Die tersiêre struktuur van die proteïenmolekule getranskribeer vir RNAse, hemoglobien, lisosiem van hoender eiers.

Die kwaternêre struktuur van die proteïen. Hierdie tipe struktuur van die proteïenmolekule kom voor as gevolg van assosiasie van verskeie subeenhede geïntegreer word in 'n enkele molekule. Elke subeenheid het 'n primêre, sekondêre en tersiêre struktuur.