Proteïen: struktuur en funksie. eienskappe van proteïene

Soos bekend is, proteïene - die basis van die oorsprong van lewe op ons planeet. Volgens die teorie van Oparin-Haldane was coacervate druppel, wat bestaan uit molekules van peptiede, het dit die basis van oorsprong van lewende dinge word. Dit is geen twyfel omdat die ontleding van die interne struktuur van 'n lid van die biomassa toon dat hierdie stowwe het alles: plante, diere, mikro-organismes, swamme, virusse. En hulle is baie uiteenlopend van aard en makromolekulêre.

Die name van die vier strukture, hulle is sinoniem:

• proteïene;
• proteïene;
• polipeptiede;
• peptiede.

proteïenmolekules

Hulle getal is werklik onberekenbare. In hierdie geval, kan al die proteïenmolekules verdeel word in twee groot groepe:

• Eenvoudig - net uit aminosuurvolgordes aangesluit deur peptiedbindings;
• kompleks - Struktuur en struktuur van 'n proteïen word gekenmerk deur die bykomende protolitiese (prostetiese) groepe, ook bekend as kofaktore.

In hierdie geval, die komplekse molekules het ook hul eie klassifikasie.

Gradering komplekse peptiede

1. Glikoproteïene - is nou verbind proteïen en koolhidrate verbindings. Die struktuur van die molekule geweef prostetiese groepe mucopolysaccharides.
2. Lipoproteïene - 'n komplekse mengsel van proteïen en lipied.
3. Metalloproteins - as 'n prostetiese groep is die metaalione (yster, mangaan, koper, en ander).
4. Nukleoproteïene - Terugvoer proteïen en nukleïensure (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - bouvorm van die proteïen en 'n oorblyfsel van fosforsuur.
6. Chromoproteids - baie soortgelyk aan metalloproteins, maar 'n element wat deel is van die prostetiese groep is 'n gekleurde kompleks (rooi - hemoglobien, groen - chlorofil, en so aan).

Elke groep bespreek die struktuur en eienskappe van proteïene is anders. Die funksies wat hulle verrig, en sal afhang van die tipe molekule.

Die chemiese struktuur van proteïene

Uit hierdie oogpunt proteïene - 'n lang, massiewe ketting van aminosuurresidue verbind spesifieke effekte genoem peptied. Van die kant strukture sure vertrek tak - radikale. Hierdie struktuur van die molekuul is ontdek deur E. Fischer aan die begin van die XXI eeu.

Later, proteïene, struktuur en funksie van proteïene is in meer detail bestudeer. Het dit duidelik geword dat die aminosure waaruit die peptied struktuur, 'n totaal van 20, maar hulle kan dus gekombineer word in verskillende maniere. Vandaar die diversiteit van polipeptied strukture. Daarbenewens, in die proses van die lewe en die verrigting van sy werksaamhede proteïene in staat is om 'n reeks van chemiese transformasies ondergaan. As gevolg hiervan, het hulle verander die struktuur, en daar is nogal 'n nuwe tipe van verband.

Om die peptiedbinding breek, dit wil sê, ontwrig proteïen struktuur van kettings moet gekies word baie streng voorwaardes (hoë temperature, suur of alkaliese katalisator). Dit is te danke aan die hoë sterkte van die kovalente bindings in die molekule, naamlik, in die peptied groep.

Opsporing van die proteïen struktuur in die laboratorium uitgevoer word met behulp van die biuret reaksie - effek op polipeptied vars ontketen hidroksied, koper (II). Die kompleks van die peptied groep en koperione bied 'n helder pers kleur.

Daar is vier basiese strukturele organisasie, wat elkeen het sy eie kenmerke van die struktuur van proteïene.

Vlakke van organisasie: die primêre struktuur

Soos hierbo genoem, die peptied - 'n reeks van aminosuurresidue met insluitings, koënsieme, of sonder hulle. So noem dit die primêre struktuur van die molekule, wat is natuurlike, natuurlik, dit is die ware aminosure verbind deur peptiedbindings, en niks anders nie. Dit wil sê, die polipeptied lineêre struktuur. In hierdie spesifieke struktuur van die proteïene van hierdie soort - in die sin dat hierdie kombinasie van sure is van kardinale belang vir die uitvoering van funksies van die proteïenmolekule. Dankie aan hierdie eienskappe is moontlik om nie net peptied identifiseer nie, maar ook om die eienskappe en die rol van 'n heel nuwe voorspel, as nog onontdekte. Voorbeelde van peptiede met natuurlike primêre struktuur, - insulien, pepsien, chimotripsien, en ander.

sekondêre bouvorm

Struktuur en eienskappe van proteïene in hierdie kategorie wissel ietwat. So 'n struktuur kan aanvanklik gevorm op die aard of wanneer dit blootgestel word aan primêre hidrolise rigiede, temperatuur of ander toestande.

Dit bouvorm het drie variëteite:

1. Gladde, gereelde, stereoregular rolle opgebou uit die aminosuurresidue wat gedraai rondom die kern verbinding as. Net bymekaar gehou deur waterstofbindings voorkom tussen suurstof groep van een peptied en die ander waterstof. Waarin die struktuur korrek is te wyte aan die feit dat die beurte eweredig herhaal elke 4 vlak. So 'n struktuur kan beide linkshandige en pravozakruchennoy wees. Maar in die meeste bekend proteïene dekstroroterend isomeer oorheers. Soos bouvorm genoem alfa-strukture.
2. Die samestelling en struktuur van die volgende tipe proteïen verskil van die vorige een in dat die waterstofbindings nie gevorm tussen die staande langs mekaar aan die een kant van die res van die molekule en tussen aansienlik verwyder, waarin 'n groot genoeg afstand. Om hierdie rede, die hele struktuur word meer golwende, ingewikkelde slang polipeptiedkettings. Daar is 'n funksie wat proteïen moet wees. Die struktuur van die aminosure van die takke moet so kort as dié van glisien of alanien, byvoorbeeld wees. Hierdie tipe van sekondêre bouvorm genoem beta-plate vir hul vermoë om saamstaan as die vorming van die algehele struktuur.
3. Wat deel uitmaak van die derde soort proteïen struktuur as die biologie dui komplekse raznorazbrosannye, ongeordende fragmente sonder stereoregularity en in staat wees om die struktuur onder die invloed van eksterne omstandighede verander.

Voorbeelde van proteïene met sekondêre struktuur deur die natuur, is nie aan die lig gebring.

tersiêre onderwys

Dit is 'n redelik komplekse bouvorm, met die naam "bolletjie". Wat is 'n proteïen? Die struktuur van dit is gebaseer op die sekondêre struktuur, maar nuwe vorme van interaksie tussen die atome van groepe bygevoeg, en die hele molekule vou soos, so gelei, die feit dat die hidrofiliese groepe is gerig in bolletjies en hidrofobiese - uit.

Dit verklaar die beheer van die proteïenmolekule in water kolloïdale oplossings. Wat is die aard van die interaksie is daar?

1. Waterstofbindings - bly onveranderd tussen dieselfde dele as in die sekondêre struktuur.
2. Die hidrofobiese (hidrofiele) interaksie - ontstaan wanneer opgelos in water polipeptied.
3. Ioniese aantrekking - raznozaryazhennymi gevorm tussen aminosuurresidue (radikale) groepe.
4. Kovalente interaksies - kan gevorm word tussen die spesifieke suur webwerwe - sisteïen molekules, of liewer, hul sterte.

Dus, kan die samestelling en struktuur van proteïene wat 'n tersiêre struktuur word beskryf as 'n opgerol in bolletjies polipeptiedkettings, behou en te stabiliseer sy bouvorm as gevolg van verskeie tipes chemiese interaksies. Voorbeelde van sulke peptiede: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratien, sy fibroïen, en ander.

Die kwaternêre struktuur

Dit is een van die moeilikste van die druppels wat proteïene te vorm. Die struktuur en funksie van proteïene van so 'n plan is baie veelsydig en spesifiek.

Wat is hierdie bouvorm? Dit is 'n paar (soms dekades) van groot en klein polipeptiedkettings wat onafhanklik van mekaar ontstaan. Maar dan, as gevolg van dieselfde interaksies wat ons oorweeg word vir die tersiêre struktuur van hierdie peptiede gedraai en verweef. Aldus verkry kompleks konformasie druppels wat metaalatome en lipied groepe, en koolhidrate bevat. Voorbeelde van sulke proteïene: DNA polimerase, tabak virus koevert proteïen, hemoglobien, en ander.

Alle peptied strukture wat ons bespreek het hul eie metodes van identifikasie in die laboratorium, gebaseer op huidige moontlikhede van die gebruik van chromatografie, sentrifugering, elektroniese en optiese mikroskopie en hoë rekenaar tegnologie.

funksies

Die struktuur en funksie van proteïene is nou gekorreleer met mekaar. Dit wil sê, elke peptied speel 'n rol wat uniek en spesifiek. Daar is ook diegene wat in staat is om uit te voer in 'n lewende sel, 'n paar beduidende transaksies. Maar dit kan opgesom word as die basiese funksies van die proteïenmolekules in die liggame van lewende wesens te druk:

1. Die verskaffing van die verkeer. Hokkig organismes of organelle, of sekere tipes selle in staat is om van beweging, sny, bewegings. Hierdie proteïen verskaf, wat deel uitmaak van hul struktuur van die motor apparaat: silia, flagella, sitoplasmiese membraan. As ons praat oor die onvermoë om verplasing van die selle, kan die proteïene dra by tot hul vermindering (miosien spiere).
2. Voedingswaarde of Friends funksie. Dit is 'n opeenhoping van proteïenmolekules in oösiete, embrio's en plant sade vir die verdere vul ontbreek voedingstowwe. By cleavage van die peptiede produseer aminosure en biologies-aktiewe stowwe wat nodig is vir normale ontwikkeling van lewende organismes is.
3. Die energie funksie. Afgesien van koolhidrate dwing die liggaam kan produseer en proteïene. In die verval van 1 g van peptied vrygestel 17,6 kJ bruikbare energie in die vorm van adenosientrifosfaat (ATP), wat bestee word op belangrike prosesse.
4. Sein en regulerende funksie. Dit bestaan in die uitvoering van sorgvuldige monitering van deurlopende prosesse en die oordrag van seine van sel tot weefsel, van hom aan die owerhede, uit die nuutste tot die stelsel en so aan. 'N Tipiese voorbeeld is insulien, wat streng teken die getal van bloedglukose.
5. Reseptor funksie. Dit word bereik deur die verandering van die bouvorm van die peptied met een kant van die membraan en wag vir die ander kant van herstrukturering. Wanneer dit gebeur en die sein oordrag en die inligting wat vereis word. Die meeste van hierdie proteïene is ingesluit in die sitoplasmiese membraan van selle en uit te voer 'n streng beheer oor al die materiaal verbygaan therethrough. Ook waarsku julle om die chemiese en fisiese veranderinge in die omgewing.
6. Vervoer funksie van die peptiede. Dit word uitgevoer voed proteïene en vervoerder proteïene. Hul rol is voor die hand liggend - die vervoer van wenslik molekules tot die webwerwe met 'n lae konsentrasie van die hoë dele. 'N Tipiese voorbeeld is die vervoer van suurstof en koolstofdioksied uit die organe en weefsel van die proteïen hemoglobien. Hulle het ook bereik die lewering van verbindings met 'n lae molekulêre gewig deur die membraan in die sel.
7. Struktuur-funksie. Een van die belangrikste van dié wat proteïen voer. Die struktuur van selle en hul organelle word peptiede. Dit is soortgelyk aan die raam te definieer vorm en struktuur. Daarbenewens het hulle ondersteun dit ook, en indien nodig te verander. Daarom, vir die groei en ontwikkeling van alle lewende organismes noodsaaklike proteïene in die dieet. Soos peptiede sluit elastien, tubulin, kollageen, aktien en ander keratien.
8. Die katalitiese funksie. Haar uitvoering van ensieme. Baie en gevarieerde, hulle versnel al die chemiese en biochemiese reaksies in die liggaam. Sonder hul deelname, sou gewone appel in die maag kan net verteer vir twee dae wees, is dit waarskynlik te buig terselfdertyd. Onder die optrede van katalase, peroksidase en ander ensieme, neem hierdie proses plaas in twee uur. In die algemeen, dit is te danke aan hierdie rol, eiwitanabolisme en katabolisme word uitgevoer, dit is, plastiek en energie metabolisme.

Die beskermende rol

Daar is verskeie tipes van bedreigings, waaruit proteïene is ontwerp om die liggaam te beskerm.

Eerstens, chemiese aanval traumatiese reagense, gasse, molekules, stowwe verskillende spektrum van aksie. Peptiede in staat is om betrokke te raak met hulle in 'n chemiese reaksie, omskakeling in 'n onskadelike vorm of bloot te neutraliseer.

Tweedens, die fisiese bedreiging van die wond - as die proteïen fibrinogeen in tyd nie in fibrien omskep op die terrein van 'n besering, die bloed nie skif, en vandaar verstopping sal plaasvind. Dan, op die teendeel, is dit nodig plas peptied in staat gesuig stol en die herstel van patency van die vaartuig.

Derdens, die bedreiging van immuniteit. Struktuur en waarde van die proteïene wat die immuunstelsel verdediging vorm, is uiters belangrik. Teenliggaampies, immunoglobuliene, interferons - is almal belangrike en betekenisvolle elemente van die limfatiese en immuunstelsels. Enige vreemde partikels, kwaadwillige molekule, dooie selle of 'n deel van die hele struktuur is onderworpe aan 'n onmiddellike ondersoek deur die peptied verbinding. Dit is waarom 'n persoon kan besit, sonder die hulp van dwelms elke dag om hulself te beskerm teen infeksie en eenvoudige virusse.

fisiese eienskappe

Die struktuur van die proteïen selle is baie spesifiek en hang af van die funksie. Maar die fisiese eienskappe van peptiede is soortgelyk en kan verminder word tot die volgende kenmerke.

1. Gewig molekules - om 1000000 Daltons.
2. In waterige oplossing te vorm die kolloïdale stelsel. Daar struktuur verkry nie hef in staat is afhanklik van die suur van die medium.
3. Wanneer blootgestel aan moeilike omstandighede (bestraling, suur of alkali, temperatuur, ens) in staat is om te skuif na ander vlakke konformasies, dit wil sê denatureer. Die proses in 90% van gevalle onomkeerbaar. Daar is egter 'n omgekeerde verskuiwing - renaturasie.

Hierdie basiese eienskappe van fisiese eienskappe van die peptiede.